Аминокислоты, белки. Строение белков. Уровни организации белковой молекулы

Комментарии преподавателя

Среди ор­га­ни­че­ских со­еди­не­ний клет­ки белки яв­ля­ют­ся наи­бо­лее важ­ны­ми. Со­дер­жа­ние бел­ков в клет­ке ко­леб­лет­ся от 50 % до 80 %.

Белки – это вы­со­ко­мо­ле­ку­ляр­ные ор­га­ни­че­ские со­еди­не­ния, ко­то­рые со­сто­ят из уг­ле­ро­да, во­до­ро­да, кис­ло­ро­да, серы и азота. В со­став неко­то­рых бел­ков вхо­дит фос­фор, а также ка­ти­о­ны ме­тал­лов.

Белки яв­ля­ют­ся био­по­ли­ме­ра­ми, ко­то­рые со­сто­ят из мо­но­ме­ров ами­но­кис­лот. Их мо­ле­ку­ляр­ная масса ва­рьи­ру­ет­ся от несколь­ких тысяч до несколь­ких мил­ли­о­нов, в за­ви­си­мо­сти от ко­ли­че­ства ами­но­кис­лот­ных остат­ков.

В со­став бел­ков вхо­дит всего 20 типов ами­но­кис­лот из 170, най­ден­ных в живых ор­га­низ­мах.

Ами­но­кис­ло­ты – ор­га­ни­че­ские со­еди­не­ния, в мо­ле­ку­лах ко­то­рых од­но­вре­мен­но при­сут­ству­ет ами­но­груп­па () с ос­нов­ны­ми свой­ства­ми и карбок­силь­ная груп­па () с кис­лот­ны­ми свой­ства­ми. Часть мо­ле­ку­лы, на­зы­ва­е­мая ра­ди­ка­лом (R), у раз­ных ами­но­кис­лот имеет раз­лич­ное стро­е­ние.

mypresentation.ru

В за­ви­си­мо­сти от ра­ди­ка­ла ами­но­кис­ло­ты делят на

1. кис­лые (в ра­ди­ка­ле карбок­силь­ная груп­па);

2. ос­нов­ные (в ра­ди­ка­ле ами­но­груп­па);

3. ней­траль­ные (не имеют за­ря­жен­ных ра­ди­ка­лов)

.

mypresentation.ru

Ами­но­кис­ло­ты со­еди­ня­ют­ся друг с дру­гом по­сред­ством пеп­тид­ной связи. Эта связь об­ра­зу­ет­ся путем вы­де­ле­ния мо­ле­ку­лы воды при вза­и­мо­дей­ствии ами­но­груп­пы одной ами­но­кис­ло­ты с карбок­силь­ной груп­пой дру­гой ами­но­кис­ло­ты. Ре­ак­ция, иду­щая с вы­де­ле­ни­ем воды, на­зы­ва­ет­ся ре­ак­ци­ей кон­ден­са­ции, а воз­ни­ка­ю­щая ко­ва­лент­ная азот-уг­ле­род­ная связь – пеп­тид­ной свя­зью.

ru.wiki2.org

Со­еди­не­ния, об­ра­зу­ю­щи­е­ся в ре­зуль­та­те кон­ден­са­ции двух ами­но­кис­лот, пред­став­ля­ют собой ди­пеп­тид . На одном конце его мо­ле­ку­лы на­хо­дит­ся ами­но­груп­па, а на дру­гом – сво­бод­ная карбок­силь­ная груп­па. Бла­го­да­ря этому ди­пеп­тид может при­со­еди­нять к себе дру­гие мо­ле­ку­лы. Если таким об­ра­зом со­еди­ня­ет­ся много ами­но­кис­лот, то об­ра­зу­ет­сяпо­ли­пеп­тид

http://900igr.net/kartinki/khimija/Karbonovye-kisloty-1/042-Aspartam-Nutrasweet.html

По­ли­пеп­тид­ные цепи бы­ва­ют очень длин­ны­ми и могут со­сто­ять из раз­лич­ных ами­но­кис­лот. В со­став бел­ко­вой мо­ле­ку­лы может вхо­дить как одна по­ли­пеп­тид­ная цепь, так и несколь­ко таких цепей.

Мно­гие жи­вот­ные, вклю­чая че­ло­ве­ка, в от­ли­чие от бак­те­рий и рас­те­ний не могут син­те­зи­ро­вать все ами­но­кис­ло­ты, ко­то­рые со­став­ля­ют бел­ко­вые мо­ле­ку­лы. То есть су­ще­ству­ет ряд неза­ме­ни­мых ами­но­кис­лот, ко­то­рые долж­ны по­сту­пать с пищей.

К неза­ме­ни­мым ами­но­кис­ло­там от­но­сят­ся: лизин, валин, лей­цин, изо­лей­цин, трео­нин, фе­нил­ала­нин, трип­то­фан, ти­ро­зин, ме­ти­о­нин.

Еже­год­но в мире про­из­во­дит­ся более двух­сот тысяч тонн ами­но­кис­лот, ко­то­рые ис­поль­зу­ют­ся в прак­ти­че­ской де­я­тель­но­сти че­ло­ве­ка. Они при­ме­ня­ют­ся в ме­ди­цине, пар­фю­ме­рии, кос­ме­ти­ке, сель­ском хо­зяй­стве.

В боль­шей сте­пе­ни про­из­во­дят глу­та­ми­но­вую кис­ло­ту и лизин, а также гли­цин и ме­ти­о­нин.

На­зна­че­ние ами­но­кис­лот

1. Глу­та­ми­но­вая кис­ло­та

Ис­поль­зу­ет­ся в пси­хи­ат­рии (при эпи­леп­сии, для ле­че­ния сла­бо­умия и по­след­ствий ро­до­вых травм), в ком­плекс­ной те­ра­пии яз­вен­ной бо­лез­ни и при ги­по­ксии. Также она улуч­ша­ет вкус мяс­ных про­дук­тов.

2. Ас­па­ра­ги­но­вая кис­ло­та

Ас­па­ра­ги­но­вая кис­ло­та спо­соб­ству­ет по­вы­ше­нию по­треб­ле­ния кис­ло­ро­да сер­деч­ной мыш­цей. В кар­дио­ло­гии при­ме­ня­ют па­нан­гин – пре­па­рат, со­дер­жа­щий ас­пар­тат калия и ас­пар­тат маг­ния. Па­нан­гин при­ме­ня­ют для ле­че­ния раз­лич­но­го рода арит­мий, а также ише­ми­че­ской бо­лез­ни серд­ца.

3. Ме­ти­о­нин

За­щи­ща­ет ор­га­низм при отрав­ле­ни­ях бак­те­ри­аль­ны­ми эн­до­ток­си­на­ми и неко­то­ры­ми дру­ги­ми ядами, в связи с этим ис­поль­зу­ет­ся для за­щи­ты ор­га­низ­ма от ток­си­кан­тов окру­жа­ю­щей среды. Об­ла­да­ет ра­дио­про­тек­тор­ны­ми свой­ства­ми. 

4. Гли­цин

Яв­ля­ет­ся ме­ди­а­то­ром тор­мо­же­ния в цен­траль­ной нерв­ной си­сте­ме. Ис­поль­зу­ет­ся как успо­ка­и­ва­ю­щее сред­ство, при­ме­ня­ет­ся при ле­че­нии хро­ни­че­ско­го ал­ко­го­лиз­ма.

5. Лизин

Ос­нов­ная пи­ще­вая и кор­мо­вая до­бав­ка. Ис­поль­зу­ет­ся в ка­че­стве ан­ти­ок­си­дан­тов в пи­ще­вой про­мыш­лен­но­сти (предот­вра­ща­ет порчу пи­ще­вых про­дук­тов).

От­ли­чие между бел­ка­ми и пеп­ти­да­ми за­клю­ча­ет­ся в ко­ли­че­стве ами­но­кис­лот­ных остат­ков. В бел­ках их более 50, а в пеп­ти­дах менее 50.

В на­сто­я­щее время вы­де­ле­но несколь­ко сотен раз­лич­ных пеп­ти­дов, ко­то­рые вы­пол­ня­ют в ор­га­низ­ме са­мо­сто­я­тель­ную фи­зио­ло­ги­че­скую роль.

К пеп­ти­дам от­но­сят­ся:

1. Пеп­тид­ные ан­ти­био­ти­ки (гра­ми­ци­дин S).

2. Ре­гу­ля­тор­ные пеп­ти­ды – ве­ще­ства, ре­гу­ли­ру­ю­щие мно­гие хи­ми­че­ские ре­ак­ции в клет­ках и тка­нях ор­га­низ­ма. К ним от­но­сят­ся: пеп­тид­ные гор­мо­ны (ин­су­лин), ок­си­то­цин, сти­му­ли­ру­ю­щий со­кра­ще­ние глад­кой му­ску­ла­ту­ры.

3. Ней­ро­пеп­ти­ды.

sites.google.com

В за­ви­си­мо­сти от стро­е­ния раз­ли­ча­ют про­стые и слож­ные белки.

1. Про­стые белки со­сто­ят толь­ко из бел­ко­вой части.

2. Слож­ные имеют небел­ко­вую часть.

Если в ка­че­стве небел­ко­вой части ис­поль­зу­ет­ся уг­ле­вод, то это гли­ко­про­те­иды.

Если в ка­че­стве небел­ко­вой части ис­поль­зу­ют­ся ли­пи­ды, то это ли­по­про­те­иды.

Если в ка­че­стве небел­ко­вой части ис­поль­зу­ют­ся нук­ле­и­но­вые кис­ло­ты, то это нук­леопро­те­иды.

 Структуры белка

Белки имеют 4 ос­нов­ных струк­ту­ры: пер­вич­ную, вто­рич­ную, тре­тич­ную, чет­вер­тич­ную (см. Рис. 5).

Рис. 5. Струк­ту­ра белка

1. Под пер­вич­ной струк­ту­рой по­ни­ма­ют по­сле­до­ва­тель­ность ами­но­кис­лот­ных остат­ков в по­ли­пеп­тид­ной цепи. Она уни­каль­на для лю­бо­го белка и опре­де­ля­ет его форму, свой­ства и функ­ции.

Зна­чи­тель­ное сов­па­де­ние пер­вич­ной струк­ту­ры ха­рак­тер­но для бел­ков, вы­пол­ня­ю­щих сход­ные функ­ции. За­ме­на всего лишь одной ами­но­кис­ло­ты в одной из цепей может из­ме­нить функ­цию мо­ле­ку­лы белка. На­при­мер, за­ме­на глу­та­ми­но­вой кис­ло­ты на валин при­во­дит к об­ра­зо­ва­нию ано­маль­но­го ге­мо­гло­би­на и к за­бо­ле­ва­нию, ко­то­рое на­зы­ва­ет­ся сер­по­вид­но­кле­точ­ная ане­мия.

2. Вто­рич­ная струк­ту­ра – упо­ря­до­чен­ное свер­ты­ва­ние по­ли­пеп­тид­ной цепи в спи­раль (имеет вид рас­тя­ну­той пру­жи­ны). Витки спи­ра­ли укреп­ля­ют­ся во­до­род­ны­ми свя­зя­ми, воз­ни­ка­ю­щи­ми между карбок­силь­ны­ми груп­па­ми и ами­но­груп­па­ми. Прак­ти­че­ски все СО- и NН-груп­пы при­ни­ма­ют уча­стие в об­ра­зо­ва­нии во­до­род­ных свя­зей.

3. Тре­тич­ная струк­ту­ра – уклад­ка по­ли­пеп­тид­ных цепей в гло­бу­лы, воз­ни­ка­ю­щая в ре­зуль­та­те воз­ник­но­ве­ния хи­ми­че­ских свя­зей (во­до­род­ных, ион­ных, ди­суль­фид­ных) и уста­нов­ле­ния гид­ро­фоб­ных вза­и­мо­дей­ствий между ра­ди­ка­ла­ми ами­но­кис­лот­ных остат­ков.

4. Чет­вер­тич­ная струк­ту­ра ха­рак­тер­на для слож­ных бел­ков, мо­ле­ку­лы ко­то­рых об­ра­зо­ва­ны двумя и более гло­бу­ла­ми.

Утра­та бел­ко­вой мо­ле­ку­лой своей при­род­ной струк­ту­ры на­зы­ва­ет­ся де­на­ту­ра­ци­ей. Она может воз­ник­нуть при воз­дей­ствии тем­пе­ра­ту­ры, хи­ми­че­ских ве­ществ, при на­гре­ва­нии и об­лу­че­нии.

Если при де­на­ту­ра­ции не на­ру­ше­ны пер­вич­ные струк­ту­ры, то при вос­ста­нов­ле­нии нор­маль­ных усло­вий белок спо­со­бен вос­со­здать свою струк­ту­ру. Этот про­цесс носит на­зва­ние ре­на­ту­ра­ция (см. Рис. 6). Сле­до­ва­тель­но, все осо­бен­но­сти стро­е­ния белка опре­де­ля­ют­ся пер­вич­ной струк­ту­рой.

Рис. 6. Де­на­ту­ра­ция и ре­на­ту­ра­ция

 Серповидноклеточная анемия

Сер­по­вид­но­кле­точ­ная ане­мия – это на­след­ствен­ная бо­лезнь, при ко­то­рой эрит­ро­ци­ты, участ­ву­ю­щие в пе­ре­но­се кис­ло­ро­да, вы­гля­дят не в виде диска, а при­ни­ма­ют форму серпа (см. Рис. 7). Непо­сред­ствен­ной при­чи­ной из­ме­не­ния формы яв­ля­ет­ся неболь­шое из­ме­не­ние хи­ми­че­ской струк­ту­ры ге­мо­гло­би­на (ос­нов­но­го ком­по­нен­та эрит­ро­ци­та).

Рис. 7. Внеш­ний вид нор­маль­но­го и сер­по­вид­но­го эрит­ро­ци­та

Симп­то­мы: по­те­ря тру­до­спо­соб­но­сти, по­сто­ян­ная от­дыш­ка, уча­щен­ное серд­це­би­е­ние, по­ни­жен­ный им­му­ни­тет.

Одним из при­зна­ков сер­по­вид­но­кле­точ­ной ане­мии яв­ля­ет­ся жел­тиз­на кож­ных по­кро­вов.

 Заключение

Су­ще­ству­ют раз­лич­ные формы за­бо­ле­ва­ния. В самой тя­же­лой форме у че­ло­ве­ка про­ис­хо­дит за­держ­ка раз­ви­тия, такие люди не до­жи­ва­ют до под­рост­ко­во­го воз­рас­та.

источник конспекта - http://interneturok.ru/ru/school/biology/10-klass/bosnovy-citologii-b/aminokisloty-belki-stroenie-belkov-urovni-organizatsii-belkovoy-molekuly?seconds=0&chapter_id=98

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=3rWOODqPBh4

источник видео -http://www.youtube.com/watch?v=gjW_XE0nPgI

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=sjyKp_3mvaA

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=nlr63DG3U4c

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=4AFMfcANZ9c

источник видео - http://www.youtube.com/watch?v=N4sgeskWebE

источник презентации - http://prezentacii.com/biologiya/5740-aminokisloty-i-belki-stroenie-i-svoystva.html

Файлы